Le proteine del siero vengono così chiamate perché si separano dalla caseina quando si coagula.
Le sieroproteine rappresentano la frazione che non sedimenta per centrifugazione, precipitazione acida o presamica.
Le proteine del siero, rappresentano nel latte vaccino circa il 20% dell'azoto proteico. Le sieroproteine si originano per sintesi mammaria, come la beta-lattoglobulina, l'alfa-lattoalbumina e la lattoferrina, o per filtrazione come le immonoglobuline, la sieroalbumina e l'albumina di siero di sangue (BSA). I proteosi peptoni si formano dall'idrolisi della beta-caseina. La beta-caseina per idrolisi da origine infatti a proteoso peptoni e gamma-caseina.
La beta-lattoglobulina e l'alfa-lattoalbumina hanno una composizione aminoacidica molto diversa dalla caseina e coagulano al calore ed hanno un valore biologico superiore a quello della caseina (per questo motivo sono utilizzate come integratori nelle formulazioni per dell'infanzia o per gli atleti).
La beta-lattoglobulina rappresenta quasi la metà delle proteine del siero del latte vaccino, mentre l'alfa-lattoalbumina, rappresenta il 3,4% delle proteine.
L'a-lattoalbumina è una proteina globulare dotata di un certo potere batteriostatico, poichè strutturalmente è molto simile al lisozima.
Le siero proteine svolgono attività biologiche quali la sintesi del lattosio (alfa-lattoalbumina), il trasporto del retinolo nell'intestino del vitello (beta-lattoglobulina), il trasporto del ferro (lattoferrina), immunizzazione passiva durante i primi giorni di allattamento.
Inoltre nelle proteine del siero, sono presenti piccole quantità di una grande varietà di ENZIMI, quali ossidasi, catalasi, perossidasi, transaminasi, lipasi, fosfatasi, lisozima, ecc ….).
Nelle proteine del latte sono anche presenti peptidi endogeni. Questi peptidi, in forma inattiva, si liberano durante i processi digestivi ed anche tecnologici.
I peptidi oppioidi sono peptidi con attività oppioide-simile, sono stati i primi e i più studiati composti bioattivi derivanti dalla caseina.
Fosfopeptidi:
le frazioni caseiniche sono caratterizzate dalla presenza di residui fosfoserinici nella loro struttura primaria. Da queste proteine, per azione delle proteasi gastrointestinali ed in particolare della tripsina, si liberano in vitro ed in vivo numerosi pepticli fosforilati: frammenti dall'alfa-caseina e della beta-caseina. Questi caseinofosfopeptidi (CPP), per la loro resistenza all'idrolisi enzimatica, sono ritrovabili nell'intestino e, per la presenza di più residui adiacenti di fosfoserina, sono caratterizzati da un elevato potere chelante verso il calcio. I complessi CPP-Ca sono molto solubili e possono inibire la precipitazione dei fosfato di calcio, favorendo il trasporto e l'assorbimento di calcio nell'intestino. Questi peptidi si sono dimostrati efficaci nell'aumentare la calcificazione ossea nella cura dei rachitismo, indipendentemente dall'apporto di vitamina D.
Peptidi ipotensivi:
Lo studio di idrolizzati triptici di caseina vaccina ha portato alla identificazione di 3 peptidi aventi attività ipotensiva (casochinine). Questi peptidi, localizzati nell'alfa-caseina e nella beta-caseina,sono ACE inibitori.
Peptidi immunomodulanti:
Sono pPeptidi derivati dalla idrolisi triptica e chimotriptica dell'alfa S1-caseina e della beta-caseina hanno mostrato in vitro la stimolazione dell'attività macrofagica nei confronti di eritrociti senescenti. Un'analoga attività in vivo non è stata ancora rilevata,
Un'azione antibatterica diretta sui batteri Gram negativi e su alcuni lieviti (es. Candida albicans) è svolta dalla lattoferricina, un peptide di 25 amminoacidi derivato dall'idrolisi peptica della ferritina. Come la ferritina questo peptide inibisce lo sviluppo dei microrganismi sequestrando il ferro necessario all'attività metabolica, ma a tale meccanismo di azione unisce una vera e propria attività idrolitica nei confronti dei lipopolisaccaridi della membrana batterica esterna.
Peptidi antitrombotici: Alcuni peptidi derivati dall'idrolisi della K-caseina hanno attività antitrombica.
Molte delle attività fisiologiche dei peptidi bioattivi sono state valutate mediante studi in vitro; la loro efficacia in vivo, soprattutto dopo somministrazione orale, è una questione a tutt'oggi ancora controversa. Infatti, per poter esplicare la loro attività i peptidi devono:
• essere liberati dalle proteine precuri mediante una moderata e specifica proteolisi;
• essere resistenti alle proteasi del tratto gastrointestinale;
• essere assorbiti a livello intestinale qualora non esplichino la loro attività in loco;
• raggiungere gli organi specifici senza degradazione da parte di proteasi e peptidasi plasmatiche.
